jueves, 5 de marzo de 2009

4.1.4 LAS PROTEINAS EN EL METABOLISMO

Metabolismo de las Proteínas
En el metabolismo, el principal producto final de las proteínas es el amoníaco (NH3) que luego se convierte en urea (NH2)2CO2 en el hígado y se excreta a través de la orina.
Trataremos primordialmente de la transformación catabólica del nitrógeno de los aminoácidos en urea y de los esqueletos de carbono en intermediarios anfibólicos del ciclo del ácido cítrico.

CATABOLISMO DEL NITRÓGENO DE LOS AMINOÁCIDOS
En los tejidos de mamíferos los grupos amígenos de los aminoácidos, derivados ya sean de la dieta o de la demolición de las proteínas tisulares son excretada, en último término, como urea en la orina. La biosíntesis de la urea implica la acción de varias enzimas. Se puede dividir convenientemente para su estudio en 4 procesos:
1 Transaminación,
2 Desaminación oxidativa,
3 Transporte de amoniaco, y
4 Reacciones del ciclo de laurea.
La relación de estas áreas con el catabolismo global del nitrógeno de los aminoácidos se muestra en la Fig. 2-8.

Fig. 2.8. Flujo global del nitrógeno en el catabolismo de los aminoácidos

Otros vertebrados distintos de los mamíferos comparten todos los caracteres de este esquema, exceptuando la síntesis de urea. La urea, el producto final característicos del metabolismo del nitrógenos de los aminoácidos en el hombre y otros animales ureotélicos, es reemplazada por el ácido úrico en los organismos uricotélicos (reptiles y aves) o por amoniaco en los organismos amonotélicos (por ejemplo los teleósteos).
Cada uno de los 4 procesos será considerado ahora en detalle. Aunque todos desempeñan un papel en la biosíntesis de los aminoácidos, lo que sigue se estudia desde el punto de vista del catabolismo de los aminoácidos.

Transaminación
La transaminación catalizada por las enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas, implica la interconver-sión de un par de aminoácidos y un par de cetoácidos. Estos generalmente son a–amino y b–cetoácidos (Fig. 2-9).

El fosfato de piridoxal, la vitamina B6 en forma de coenzima, forma una parte esencial del sitio activo de las transaminasas y de muchas otras enzimas con aminoácidos como sustratos. En todas las reacciones de los aminoácidos, dependientes del fosfato de piridoxal, el paso inicial es la formación de una base de Shiff intermediaria unida a la enzima. Fig. 2-10.

Este intermediario estabilizado por la reacción recíproca con una región catiónica del sitio activo, se puede estructurar de maneras que incluyen la liberación de un cetoácido con formación de fosfato de piridoxamina unido a la enzima. La forma unida, aminada de la coenzima puede formar entonces una base análoga intermediaria de Shiff con un cetoácido. Durante la transaminación, la coenzima unida sirve, así como un transportador intermediario de grupos amígenos. Fig. 2-10. Puesto que la constante de equilibrio para la mayor parte de las reacciones de transaminasas es cercana a la unidad, la transaminación es un proceso libremente reversible. Esta reversibilidad permite a las transaminasas funcionar tanto en el catabolismo de los aminoácidos como en su biosíntesis.

Dos transaminasas, la alanina–pirúvico transaminasa (alanintransaminasa) y la glutámico–a–cetoglutárico transaminasa (glutámico–transaminasa), presentes en la mayor parte de los tejidos animales, catalizan la transferencia de grupos amígenos de la mayor parte de los aminoácidos para formar alanina (a partir del piruvato) o del glutamato (a partir del a–cetoglutarato).
Cada transaminasa es específica para el par especificado de aminoácido y cetoácido como un par de sustratos, pero inespecífica para el otro par, el cual puede ser cualquiera de una amplia variedad de aminoácidos y sus correspondientes cetoácidos. Puesto que la alanina es también un sustrato para la reacción de la glutámico transaminasa, todo el nitrógeno amínico proveniente de los aminoácidos que pueden experimentar la transaminación se puede concentrar en el glutamato. Esto es importante porque el L–glutamato es el único aminoácido de los tejidos de mamífero que experimenta desaminación oxidativa a una tasa apreciable. La formación de amoniaco de los grupos amígenos a se realiza, así, principalmente mediante la conversión del nitrógeno amínico a del L–glutamato.
La mayor parte de los aminoácidos (pero no todos) son sustratos de la transaminación. Las excepciones incluyen a la lisina, la treonina y a los iminoácidos cíclicos prolina e hidroxiprolina. La transaminación no está restringida a los grupos amígenos a. El grupo amígeno d de la ornitina es, por ejemplo, fácilmente transaminado formando g–semialdehído del glutamato (Fig. 2-11).

Desaminación oxidativa
La conversión oxidativa de muchos aminoácidos en sus correspondientes a–cetoácidos ocurre en homogeneizados de tejidos hepáticos y renal de mamíferos. Aunque la mayor parte de la actividad de los homogeneizados frente a los L–a–aminoácidos se debe a la acción conjunta de las transaminasas y de la L–glutámico deshidrogenasa, tanto la actividad de la L- como la D–aminoacidooxidasa se presentan en los tejidos hepáticos y renal de los mamíferos y están ampliamente distribuidas en otros animales y en los microorganismos. Se debe notar, sin embargo, que no se conoce el papel fisiológico de la L- y de la D–aminoácido-oxidasa en los tejidos de mamífero.
Las aminoácido-oxidasas son flavoproteínas autooxidables, es decir, el FMN o el FAD reducido es reoxidado directamente por el oxígeno molecular (Fig. 2–12), formando el peróxido de hidrógeno (H2O2) sin participación de los citocromos o de otros transportadores de electrones. El producto tóxico H2O2 es desdoblado entonces en O2 y H2O por la catalasa que existe ampliamente en los tejidos especialmente en el hepático. (Fig. 2–12). Aunque las reacciones de las aminoácido-oxidasas son reversibles, el a–cetoácido producido no es descarboxilado enzimáticamente por el H2O2 si falta la catalasa, formándose un ácido carboxílico con un átomo menos de carbono. Tanto la actividad de la L- como la de la D–aminoácido-oxidasa están presentes en el tejido renal, aunque la función de la D–aminoácido-oxidasa es oscura.

En las reacciones de la aminoácido-oxidasa (Fig. 2–12) el aminoácido es deshidrogenado primero por la flavoproteína de la oxidasa, formando un a–iminoácido. Este adiciona agua espontáneamente y luego se descompone espontáneamente en el correspondiente a–cetoácido con pérdida del nitrógeno a–imínico como amoniaco.
La L-aminoácido-oxidasa de los mamíferos una FMN–flavoproteína, está restringida a los tejidos renal y hepático. Su actividad es bastante es bastante baja y esencialmente no tiene efecto sobre la glicina o sobre los L–isómeros de los ácidos dicarboxílicos o de los b–hidroxi–a-aminoácidos. Así, no es verosímil que esta enzima desempeñe un papel principal en el catabolismo de los aminoácidos en los mamíferos.
La D-aminoácido-oxidasa de los mamíferos una FAD–flavoproteína de amplia especificidad de substratos, existe en el tejido hepático y renal de la mayor parte de los mamíferos. La D–asparagina y la D–glutamina no son oxidadas y la glicina y los D–isómeros de los aminoácidos ácidos y básicos son malos substratos. La significación fisiológica de esta enzima en los mamíferos se desconoce.
L–Glutámico deshidrogenasa. Los grupos amígeno de la mayor parte de los aminoácidos son transferidos, en último término, al a–cetoglutarato por transaminación formando L–glutamato (Fig. 2-8). La liberación de este nitrógeno como amoniaco es catalizada por la L–glutámico deshidrogenasa, una enzima de gran actividad, ampliamente distribuida en los tejidos de mamíferos (Fig. 2-13). La glutámico deshidrogenasa hepática es una enzima regulada cuya actividad es afectada por modificadores alostéricos como el ATP, el GTP y el NADP, que inhiben a la enzima, y el ADP que la activa. Ciertas hormonas también parecen influir sobre la actividad de la glutámico deshidrogenasa. La glutámico deshidro-genasa usa ya sea NAD+ o NADP+ como cosubstrato. La reacción es reversible y funciona tanto en el catabolismo de los aminoácidos como en su biosíntesis. Por consiguiente, ella funciona no sólo canalizando el nitrógeno del glutamato hacia urea (catabolismo), sino también catalizando la aminación del a–cetoglutarato por el amoniaco libre. Esta última función (biosintética) es de particular importancia en las plantas y en las bacterias, las cuales pueden sintetizar grandes cantidades de aminoácidos a partir de la glucosa y el amoniaco. Cuando el ganado bovino es alimentado con dietas ricas en carbohidratos y nitrógeno en la forma de urea, las bacterias del rumen convierten primero a la urea en amoniaco, luego utilizan la reacción de la glutámico deshidrogenasa proporcionando al ganado una dieta abundante en glutamato y otros aminoácidos.
Además del amoniaco formado en los tejidos, una considerable cantidad es producida por las bacterias intestinales, tanto a partir de las proteínas de la dieta, como de la urea presente en los líquidos secretados en el aparato digestivo. Este amoniaco es absorbido en el intestino y pasa a la sangre de la vena porta, la cual característicamente contienen concentra-ciones mayores de amoniaco que la sangre de la circulación general. En circunstancias normales, el hígado prontamente elimina el amoniaco de la sangre de la vena porta, de manera que la sangre que abandona el hígado (y, de hecho, toda la sangre periférica) está virtualmente exenta de amoniaco. Esto es esencial, ya que aun diminutas cantidades de amoniaco son tóxicas para el sistema nervioso central. Los síntomas por intoxicación por amoniaco incluyen un temblor peculiar en aleteo, lenguaje farfullado, visión borrosa y, en los casos graves, coma y muerte. Estos síntomas se parecen a los del síndrome del coma hepático. Por lo tanto, el tratamiento incluye medidas encaminadas a reducir los niveles sanguíneos de amoniaco.


Cuando la función hepática está gravemente menoscabada o cuando se establecen comunicaciones colaterales entre la vena porta y las venas de la circulación general (como puede ocurrir en la cirrosis), la sangre porta puede evadir al hígado. El amoniaco proveniente de los intestinos puede así, elevarse a niveles tóxicos en la sangre de la circulación general. Los procedimientos de derivación quirúrgica (fístula de Eck u otras formas de derivación portacava) también conducen a la intoxicación por amoniaco, particularmente después de la ingestión de grandes cantidades de proteínas o de hemorragia del aparato digestivo. El contenido de amoniaco de la sangre que abandona los riñones por la vía de las venas renales siempre excede al de las arterias renales, indicando que los riñones producen amoniaco y los vierten a la sangre. Sin embargo, la excreción en la orina del amoniaco producido por las células de los túbulos renales constituye un aspecto mucho más importante del metabolismo renal del amoniaco. La producción del amoniaco forma parte de los mecanismos de los túbulos renales que regulan el equilibrio ácido-básico, así como de conservación de los cationes. La producción de amoniaco por los riñones está marcadamente aumentada en la acidosis metabólica y deprimida en la alcalosis. No sólo se deriva de la urea, sino también de los aminoácidos intracelulares, particularmente de la glutamina. La liberación de amoniaco es catalizada por la glutaminasa renal (Fig. 2-14).

Transporte de amoniaco
Aunque el amoniaco puede ser excretado como sales de amonio —particularmente en estado de acidosis metabólica— la vasta mayoría es excretada como urea, el principal componente nitrogenado de la orina. El amoniaco producido constantemente en los tejidos por los procesos descritos anteriormente, sólo se encuentra como vestigios de la sangre (10 – 20 mg/100 ml) puesto que es rápidamente eliminado de la circulación por el hígado y convertido, ya sea en glutamato, glutamina o urea. Estos niveles vestigiales de amoniaco contrastan claramente con las cantidades más considerables de aminoácidos libres, particularmente de glutamina, en la sangre (cuadro 15-1)
La eliminación del amoniaco mediante la reacción de la glutámico deshidrogenasa fue mencionada anteriormente. La formación de glutamina es catalizada por la glutamina sintetasa (Fig. 2-15), una enzima mitocondrial presente en máxima cantidad en el tejido renal. La síntesis del enlace amídico de la glutamina se lleva a cabo a expensas de la hidrólisis de un equivalente de ATP en ATP y Pi. La reacción es así fuertemente favorecida en la dirección de la síntesis de glutamina.

La liberación del nitrógeno amídico de la glutamina como amoniaco sucede no por reversión de la reacción de la glutamina sintetasa, sino por formación hidrolítica de amoniaco catalizada por la glutaminasa (Fig. 2-14). La reacción de la glutaminasa, a diferencia de la reacción de la glutamina sintetasa, no incluye la participación de nucleótidos de adenina, favorece fuertemente la formación de glutamato y no funciona en la síntesis del mismo. Estas 2 enzimas, la glutamina sintetasa y la glutaminasa (Fig. 2-16) sirven para catalizar la interconversión del ion amonio libre y la glutamina de una manera que recuerda la interconversión de la glucosa, y la glucosa–6–fosfato por la glucocinasa y la glucosa–6– fosfatasa (Fig. 2-5). Una reacción análoga es catalizada por la L–asparaginasa de origen animal, vegetal y microbiano. La asparaginasa y la glutaminasa han sido empleadas, ambas, como agentes antitumorales ya que ciertos tumores tienen requerimientos anormalmente elevados de glutamina y asparagina.

Mientras que en el encéfalo el mecanismo principal para la eliminación del amoniaco es la formación de glutamina, en el hígado la vía más importante es la formación de urea. El tejido del encéfalo puede formar urea, aunque esto no desempeña un papel significativo en la eliminación del amoniaco. En el encéfalo, la formación de glutamina debe ser precedida por la síntesis de glutamato en el propio encéfalo porque el aporte de glutamato sanguíneo es inadecuado para explicar las cantidades aumentadas de glutamina formadas dentro del encéfalo en presencia de niveles altos de amoniaco sanguíneo. La fuente inmediata de glutamato para este propósito es el a–cetoglutarato. Esto empobrecería rápidamente el aporte de intermediarios del ciclo del ácido cítrico a menos que pudieran ser repuestos por la fijación de CO2 con la conversión del piruvato en oxalacetato. El efecto, en el encéfalo sucede una fijación importante de CO2 en forma de aminoácidos, presumiblemente por la vía del ácido cítrico y después de la infusión de amoniaco más oxalacetato es desviado hacia la síntesis de glutamina (en vez de aspartato) por la vía del a–cetoglutarato.

Regulación del ciclo de la urea (síntesis de la urea)
Un hombre moderadamente activo que consuma cerca de 300 g de carbohidratos, 100 g de grasa y 100 g de proteínas diariamente debe excretar aproximadamente 16.5 g de nitrógeno al día. 95% es eliminado por los riñones el 5% restante, en su mayor parte como nitrógeno en las heces. La principal ruta para la excreción de nitrógeno en el hombre es la de la urea sintetizada en el hígado, vertida a la sangre y eliminada por el riñón. En el hombre que se alimenta con una dieta occidental, la urea constituye el 80 – 90 % del nitrógeno excretado.
Las reacciones y los intermediarios en la biosíntesis de 1 mola de urea a partir de 1 mola de amoniaco y otra de bióxido de carbono (activados con Mg++ y ATP), así como del nitrógeno a–amínico del aspartato se muestran en la figura 2-17. El proceso global requiere de 3 molas de ATP (dos de las cuales son convertidas en ADP + Pi y una en AMP y Ppi) y la participación sucesiva de 5 enzimas que catalizan las reacciones numeradas de la Fig. 2-17. De los 6 aminoácidos que intervienen en la síntesis de la urea, uno, el N–acetilglutamato, funciona como un activador enzimático y no como un intermediario. Los 5 restantes —asparta-to, arginina, ornitina, citrulina y arginin-succinato— funcionan todos como transportadores de átomos que en último término se vuelven urea. Dos de ellos (aspartato y arginina) existen en las proteínas, mientras que los tres restantes (ornitina, citrulina y argininsuccinato) no. El principal papel metabólico de éstos tres últimos aminoácidos es, en los mamíferos, la síntesis de urea. Nótese que la formación de urea es, en parte un proceso cíclico. La ornitina usada en la reacción 2 es regenerada en la reacción 5. Así, no hay pérdida ni ganancia neta de ornitina, citrulina, argininsuccinato o de arginina durante la síntesis de la urea; sin embargo, el amoniaco, el CO2, el ATP y el aspartato si son consumidos.

Reacción 1: síntesis del carbamoilfosfato.
La condensación de una mola de amoniaco, de otra de bióxido de carbono y de una de fosfato (derivada del ATP) para formar carbamoilfosfato es catalizada por la carbamoilfosfato sintetasa, una enzima presente en las mitocondrias hepáticas de todos los organismos ureotélicos, incluyendo al hombre. Las 2 molas de ATP hidrolizadas durante esta reacción aportan la fuerza quimiomotriz para la síntesis de dos enlaces covalentes del carbamoil-fosfato: el enlace amídico y el enlace del anhídrido mixto ácido carboxílico –ácido fosfórico. Además de Mg++ se requiere de un ácido dicarboxílico, de preferencia N-acetilglutamato. El papel exacto del N–acetilglutamato no se conoce con certeza. Su presencia lleva a cabo un profundo cambio conformacional en la estructura de la carbamoilfosfato sintetasa que expone a ciertos grupos sulfhidrilo, oculta a otros y afecta la afinidad de la enzima por el ATP.
En las bacterias, la glutamina sirve como sustrato, en lugar del amoniaco, para la síntesis del carbamoilfosfato. Una reacción semejante catalizada por la carbamatocinasa es también importante en la utilización de la citrulina por las bacterias.

Reacción 2: Síntesis de citrulina.
La transferencia de la fracción carbamoílo del carbamoilfosfato a la ornitina, formando citrulina + Pi, es cata-lizada por la L–ornitintranscarbamoilasa de las mitocondrias del hígado. La reacción es altamente específica para la ornitina y el equilibrio favorece grandemente la síntesis de la citrulina.

Reacción 3: Síntesis del argininsuccinato.
En la reacción de la arginin-succinato sintetasa, el aspartato y la citrulina son unidos mediante el grupo amígeno del aspartato. La reacción requiere de ATP y el equilibrio favorece fuertemente la síntesis de arginin-succinato.

Reacción 4: Desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumarato.
El desdoblamiento reversible del argininsuccinato en arginina y fumarato es catalizado por la argininsuccinasa, una enzima friolábil de los tejidos hepático y renal de los mamíferos. La pérdida de actividad en el frío se acompaña de la disociación en 2 componentes proteínicos. Esta disociación es impedida por el Pi, la arginina y el argininsuccinato o por el p–hidroximercuribenzoato, el cual no tiene efecto adverso sobre la actividad. La reacción se lleva a cabo por un mecanismo de trans-eliminación. El fumarato formado puede ser convertido en oxalacetato mediante las reacciones de la fumarasa y de la malicodeshidrogenasa (Fig. 2-5) y luego transaminado éste para regenerar el aspartato.
Reacción 5: Desdoblamiento de la arginina en ornitina y urea.Esta reacción completa el ciclo de la urea y regenera la ornitina, sustrato de la reacción 2. El desdoblamiento hidro-lítico del grupo guanídico de la arginina es catalizado por la arginasa, la cual se encuentra en el hígado de todos los organismos ureotélicos. Cantidades meno-res de arginasa también existen en el tejido renal, en el encéfalo, en la glándula mamaria, en el tejido testicular y en la piel. La arginasa altamente purificada preparada en el hígado de mamífero es activada por el Co++ o el Mn++. La ornitina y la lisina son potentes inhibidores que compiten con la arginasa.

18 comentarios:

  1. Las proteinas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
    En el metabolismo de las proteinas, el producto final de las proteínas es el amoníaco (NH3) que luego se convierte en urea (NH2)2CO2 en el hígado y se excreta a través de la orina.

    El metabolismo de las proteínas se lleva a cabo en cuatro pasos:
    1. Transaminación
    En este paso las proteinas son catalizadas por enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas, y se lleva a cabo la conversión de un par de aminoácidos y un par de cetoácidos que generalmente son a–amino y b–cetoácidos, también interviene el fosfato de piridoxal (la vitamina B6 en forma de coenzima).

    2. Desaminación oxidativa
    Aquí se lleva a cabo la conversión oxidativa de aminoácidos en alfa cetoácidos y este proceso ocurre en el tejido hepático y renal de los mamíferos, pero la mayor parte de la actividad se debe a la acción conjunta de las transaminasas y de la L–glutámico deshidrogenasa,
    Las aminoácido-oxidasas son flavoproteínas autooxidables, y forman el peróxido de hidrógeno (H2O2) y es desdoblado en O2 y H2O por la catalasa que existe en los tejidos principalamente en el hepático.

    3. Transporte de amoniaco
    La mayoría de amoniaco es excretado como urea, se encuentra principalmente en la sangre y es eliminado rápidamente de la circulación por el hígado y convertido, en glutamato, glutamina o urea.
    La liberación del nitrógeno amídico de la glutamina como amoniaco ocurre por formación hidrolítica de amoniaco catalizada por la glutaminasa.
    Estas enzimas (la glutamina sintetasa y la glutaminasa) sirven para catalizar la conversión del ion amonio libre y la glutamina.
    En el encéfalo el mecanismo principal para la eliminación del amoniaco es la formación de glutamina, en el hígado la vía más importante es la formación de urea.

    4. Reacciones del ciclo de la urea
    • Reacción 1: síntesis del carbamoilfosfato.
    Los 2 moles de ATP hidrolizados durante esta reacción aportan la fuerza quimiomotriz para la síntesis de dos enlaces covalentes del carbamoil fosfato: el enlace amídico y el enlace del anhídrido mixto ácido carboxílico ácido fosfórico.

    • Reacción 2: Síntesis de citrulina.
    La transferencia de la fracción carbamoílo del carbamoilfosfato a la ornitina, formando citrulina + Pi, es cata-lizada por la L–ornitintranscarbamoilasa de las mitocondrias del hígado.

    • Reacción 3: Síntesis del argininsuccinato.
    En la reacción de la arginin-succinato sintetasa, el aspartato y la citrulina son unidos mediante el grupo amígeno del aspartato. La reacción requiere de ATP y el equilibrio favorece fuertemente la síntesis de arginin-succinato.

    • Reacción 4: Desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumarato.
    El desdoblamiento reversible del argininsuccinato en arginina y fumarato es catalizado por la argininsuccinasa, una enzima friolábil de los tejidos hepático y renal de los mamíferos.

    • Reacción 5: Desdoblamiento de la arginina en ornitina y urea.
    Esta reacción completa el ciclo de la urea y regenera la ornitina, sustrato de la reacción 2. El desdoblamiento hidro-lítico del grupo guanídico de la arginina es catalizado por la arginasa, la cual se encuentra en el hígado de todos los organismos ureotélicos.

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  2. imbaxin_Metabolismo de Proteínas
    La mayoria de aminoácidos que penetran el hígado por la vena porta se separan de la sangre y se almacenan temporalmente.Más adelante algunos reingresan a la sangre y son llevados a las células para su incorporación a nuevas proteínas.
    En el organismo las proteínas estan siendo constantemente desintegradas y reconstruidas.
    Sí el régimen alimenticio esta excedido en aminoácidos, es decir más de los necesarios para la síntesis de proteínas un grupo de enzimas hepáticas extraen el grupo amino de los aminoácidos(Desaminación); mientras otras enzimas reúnen los grupos amínicos separaddos con CO2, para formar un producto de desecho llamado urea, el cual es transportado por la corriente sanguínea a los riñones y excretada en la orina.

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  4. tjbarrios_comentario_metabolismo de proteinas
    todas las macromoleculas poseen una via metabolica distinta, en el caso de las proteinas, el producto final es el amoniaco que al pasar al higado es convertido en urea,y posteriormente desechada mediante la via urinaria. Para que se obtenga este producto final se llevan 4 pasos catabolicos:
    1. la transaminacion - se sintetizan aminoacidos no escenciales,se degradan la mayoria de estos, se intercambian grupos amino entre moleculas que no son aminoacidos, esto es llevado a cabo por medio de enzimas conocidas como transaminasas
    2. desaminacion oxidativa-se liberan grupos amino de los aminoacidos en forma de amoniaco y se forman alfa-cetoacidos
    3. transporte de amoniaco-liberacion de nitrogeno amidico de la glutamina como amoniaco catalizada por la glutaminasa, las enzimas glutaminasa y glutamina sintetasa catalizan la accion del ion amonio libre y la glutamina. producto de la eliminacion de amoniaco por el encefalo
    4.sintesis de la urea-(formacion de la urea por medio de 4 reacciones)
    a)sintesis del carbamoilfosfato
    b)sintesis de citrulina
    c)sintesis del argininsuccinato
    d)desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumarato

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  5. abrivasconcelos_comentario_ Nutricion
    sabemos que las proteinas son macromoleculas formadas por cadenas de aminoacidos.
    Cuando se abla de metabolismo de proteinas sabemos que obtenemos como resultado lo que conocemos como amoniaco y a su vez este se convierte en amoniaco.
    para el proceso de metabolismo de proteinas se lleva a cabo en cuatro pasos lo que conocemos como:
    1.-transaminacion
    2.-desaminacion oxidativa
    3.-transporte de amoniaco
    4.-transporte de amoniaco
    De ello la sintesis de la urea (por medio de cuatro reacciones)
    1.-sintesis de carbamoilfosfato
    2.-sintesis de citrulina
    3.-sintesis de argininsuccinato
    4.-desdoblamiento del arginisuccinato en arginina y fumarato.

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  6. proteinas:
    jucemorales_comentarionutricion
    Las proteinas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
    En el metabolismo de las proteinas, el producto final de las proteínas es el amoníaco (NH3) que luego se convierte en urea (NH2)2CO2 en el hígado y se excreta a través de la orina.
    su metabolismo seda de la siquiente manera:
    1. Transaminación
    En este paso las proteinas son catalizadas por enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas, y se lleva a cabo la conversión de un par de aminoácidos y un par de cetoácidos que generalmente son a–amino y b–cetoácidos, también interviene el fosfato de piridoxal (la vitamina B6 en forma de coenzima).

    2. Desaminación oxidativa
    Aquí se lleva a cabo la conversión oxidativa de aminoácidos en alfa cetoácidos y este proceso ocurre en el tejido hepático y renal de los mamíferos, pero la mayor parte de la actividad se debe a la acción conjunta de las transaminasas y de la L–glutámico deshidrogenasa,
    Las aminoácido-oxidasas son flavoproteínas autooxidables, y forman el peróxido de hidrógeno (H2O2) y es desdoblado en O2 y H2O por la catalasa que existe en los tejidos principalamente en el hepático.

    3. Transporte de amoniaco
    La mayoría de amoniaco es excretado como urea, se encuentra principalmente en la sangre y es eliminado rápidamente de la circulación por el hígado y convertido, en glutamato, glutamina o urea.
    La liberación del nitrógeno amídico de la glutamina como amoniaco ocurre por formación hidrolítica de amoniaco catalizada por la glutaminasa.
    Estas enzimas (la glutamina sintetasa y la glutaminasa) sirven para catalizar la conversión del ion amonio libre y la glutamina.
    En el encéfalo el mecanismo principal para la eliminación del amoniaco es la formación de glutamina, en el hígado la vía más importante es la formación de urea.

    4. Reacciones del ciclo de la urea
    • Reacción 1: síntesis del carbamoilfosfato.
    Los 2 moles de ATP hidrolizados durante esta reacción aportan la fuerza quimiomotriz para la síntesis de dos enlaces covalentes del carbamoil fosfato: el enlace amídico y el enlace del anhídrido mixto ácido carboxílico ácido fosfórico.

    • Reacción 2: Síntesis de citrulina.
    La transferencia de la fracción carbamoílo del carbamoilfosfato a la ornitina, formando citrulina + Pi, es cata-lizada por la L–ornitintranscarbamoilasa de las mitocondrias del hígado.

    • Reacción 3: Síntesis del argininsuccinato.
    En la reacción de la arginin-succinato sintetasa, el aspartato y la citrulina son unidos mediante el grupo amígeno del aspartato. La reacción requiere de ATP y el equilibrio favorece fuertemente la síntesis de arginin-succinato.

    • Reacción 4: Desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumarato.
    El desdoblamiento reversible del argininsuccinato en arginina y fumarato es catalizado por la argininsuccinasa, una enzima friolábil de los tejidos hepático y renal de los mamíferos.

    • Reacción 5: Desdoblamiento de la arginina en ornitina y urea.
    Esta reacción completa el ciclo de la urea y regenera la ornitina, sustrato de la reacción 2. El desdoblamiento hidro-lítico del grupo guanídico de la arginina es catalizado por la arginasa, la cual se encuentra en el hígado de todos los organismos ureotélicos.
    de esta manera es importante saber acerca del uso y la importancia de las proteinas.
    las proteinas son escenciales para nuestro organismo ya que son unas fuente importante que nos permite vivir sanamente.

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  7. proteinas:
    como ya sabemos las proteinas son:
    Estas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona.
    su metabolismo seda de la siquiente manera:
    1. Transaminación
    En este paso las proteinas son catalizadas por enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas, y se lleva a cabo la conversión de un par de aminoácidos y un par de cetoácidos que generalmente son a–amino y b–cetoácidos, también interviene el fosfato de piridoxal (la vitamina B6 en forma de coenzima).

    2. Desaminación oxidativa
    Aquí se lleva a cabo la conversión oxidativa de aminoácidos en alfa cetoácidos y este proceso ocurre en el tejido hepático y renal de los mamíferos, pero la mayor parte de la actividad se debe a la acción conjunta de las transaminasas y de la L–glutámico deshidrogenasa,
    Las aminoácido-oxidasas son flavoproteínas autooxidables, y forman el peróxido de hidrógeno (H2O2) y es desdoblado en O2 y H2O por la catalasa que existe en los tejidos principalamente en el hepático.

    3. Transporte de amoniaco
    La mayoría de amoniaco es excretado como urea, se encuentra principalmente en la sangre y es eliminado rápidamente de la circulación por el hígado y convertido, en glutamato, glutamina o urea.
    La liberación del nitrógeno amídico de la glutamina como amoniaco ocurre por formación hidrolítica de amoniaco catalizada por la glutaminasa.
    Estas enzimas (la glutamina sintetasa y la glutaminasa) sirven para catalizar la conversión del ion amonio libre y la glutamina.
    En el encéfalo el mecanismo principal para la eliminación del amoniaco es la formación de glutamina, en el hígado la vía más importante es la formación de urea.

    4. Reacciones del ciclo de la urea
    • Reacción 1: síntesis del carbamoilfosfato.
    Los 2 moles de ATP hidrolizados durante esta reacción aportan la fuerza quimiomotriz para la síntesis de dos enlaces covalentes del carbamoil fosfato: el enlace amídico y el enlace del anhídrido mixto ácido carboxílico ácido fosfórico.

    • Reacción 2: Síntesis de citrulina.
    La transferencia de la fracción carbamoílo del carbamoilfosfato a la ornitina, formando citrulina + Pi, es cata-lizada por la L–ornitintranscarbamoilasa de las mitocondrias del hígado.

    • Reacción 3: Síntesis del argininsuccinato.
    En la reacción de la arginin-succinato sintetasa, el aspartato y la citrulina son unidos mediante el grupo amígeno del aspartato. La reacción requiere de ATP y el equilibrio favorece fuertemente la síntesis de arginin-succinato.

    • Reacción 4: Desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumarato.
    El desdoblamiento reversible del argininsuccinato en arginina y fumarato es catalizado por la argininsuccinasa, una enzima friolábil de los tejidos hepático y renal de los mamíferos.

    • Reacción 5: Desdoblamiento de la arginina en ornitina y urea.
    Esta reacción completa el ciclo de la urea y regenera la ornitina, sustrato de la reacción 2. El desdoblamiento hidro-lítico del grupo guanídico de la arginina es catalizado por la arginasa, la cual se encuentra en el hígado de todos los organismos ureotélicos.

    Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.
    es importante saber que las proteinas son escenciales para nuestro organismo ya que son quienes nos mantienes sanos y fuertes.

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  8. GlArgudín_Comentario metabolismo de proteínas
    Comento que en esta fuente de información acerca del metabolismo de las proteínas se citan 4 procesos para su estudio:
    • Transaminación
    • Desaminación oxidativa
    • Transporte de amoniaco
    • Reacciones del ciclo de la urea
    Y en estos cuatro procesos hay una amplia explicación de cada uno de ellos.
    La urea, el producto final característicos del metabolismo del nitrógenos de los aminoácidos en el hombre y otros animales ureotélicos. Es reemplazada por el ácido úrico en los organismos uricotélicos (reptiles y aves) .Por amoniaco en los organismos amonotélicos (por ejemplo los teleósteos).

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  9. Las proteinas son compuestos nitrgenados formados principlamente por aminoacidos, que estan presentes en formas especificas en cada proteína.
    Los AA estan formados por un grupo Amino (NH2) y un Grupo Carboxilo (COOH).

    Las proteínas son de un alto grado valor nutricional ya que mantienen el equilibrio metabolico del organismo.

    En el metabolismo de Proteínas basicamente y a pocos rasgos el resultado final es la transformación del Amoniaco (NH3) en Urea CO(NH2)2, esto oucrriendo en el higado (celulas hepaticas) que se excreta en la orina.


    LA DEGRADACION OCURRE POR CUATRO PASOS.

    TRANSAMINACION: Es la primera etapa de la degradación de proteinas, aqui un grupo amino (NH2) se encauza hacia el a-cetaglutarato (Enzima presente en la matriz mitocondrial que participa en el ciclo de Krebs) para formar un a-cetoácido y un Glutamato.
    Todo esto catalizado por la Piridoxal Fosfato (Forma Coenzimatica de la Vitamina B6).

    DESAMINACION OXIDATIVA:El Glutamato obtenido pasa por una Desaminación Oxidativa que es catalizada por la Glutamato-Deshidrogenasa, para transformarse en en ion de Amonio que más adelante será urea desechable del organismo.

    TRANSPORTE DE AMONIACO: La myoria del amoniaco es liberado en forma de urea, los mamiferos somo un claro ejemploa ante este fecto, es por eso que a los mamiferos (que excretan urea) son catalogados como ureotelicos.
    En muhos organos el AA. Glutamina es el transportador de Nitrogeno en el cuerpo.
    La liberación de nitrogeno de la Glutamina en forma de amoniaco ocurre por formacion hidrolitica de amoniaco que es catalizada por la enzia glutaminasa.

    REACCIONES DEL CLICLO DE LA UREA: En la formacion de la urea la Ornitirna que es producto del Glutamato se sintetiza en argininsa.
    En las reacciones del ciclo de la urea intervienen cinco enzimas:

    ARGINOSUCCINATO SINTASA
    ARGINASA
    ARGINOSUCCINATO LIASA
    ORNITINA TRANSCARBOMILASA
    CARBOMOIL FOSFATO SINTASA

    El Amonio libre de la desaminación oxidativa del Glutamato se convierte en Carbomoil Fosfato Siteasa I que requiere dos ATP.
    Este trasnfiere su grupo amino a la ornitina y forma citrulina, este se transporta a traves de la membrana mitocondrial al citisol (Formación de urea)
    En cada vueltase liberan dos Hidrogenos uno que se formo de la desaminación oxidativ del Glutamato y otro del aspartato.
    Como este se Hidroliza se neceitan 4 fosfatos de alta energia para formar una molecula de urea.

    Terminada la desaminacion el esqueleto Carbono de los AA se utiliza para producir energía.

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  10. EnLucho_Comentario_Nutriciòn.
    Toda esta informacion esta muy completa desde el punto de vista bioquimico, sirve de mucho saber sobre las macromoleculas de las cuales aveses necesitamos de ella como las proteinas, que son muy importantes en nuestro cuerpo, pero sabes el metabolimos de de las proteinas; no todos; pero este blog y sobre todo la informaciòn me ayudo a entenderlo mejor y muy claro.

    METABOLISMO de las proteinas

    Las proteinas constituyen una base para el crecimiento y desarrollo de organos y tejidos. El crecimiento precisa de aminoacidos como sustrato de construccio, y se sabe que es un aporte insuficiente de nitrogeno en general o de aminoacidos esenciales ( aquellos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano ) en particular se asocia a dificultades de crecimiento, especialmente del tejido muscular, asi como a trastornos de salud. A continuacion, descubriremos brevemente de que manera las proteinas forman parte de funciones biologicas importantes, y como se ven estas influidas por el ejercicio.
    En el caso de las proteinas el prodcuto final(metabolismo) en el amoniaco que despues pasa al higado y ahi es convertido en urea,y posteriormente desechada mediante la via urinaria.
    Pero esto se lleva acabo por medio de 4 pasos catabolicos que son los siguientes:

    1_-Transaminacion

    2_-Desaminacion oxidativa

    3_-transporte de amoniaco

    4_-Reacciones del ciclo de laurea.

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  11. napoleon_comentario_nutricion_metabolizmo de proteinaz_manahen_ignot
    el catabolismo de la proteina se lleva a acabo en en 4 pasos el los cuales surje como produdto final amoniaco q despues se combierte en urea y es secretada por la orina los 4 pasos son.
    1. tansaminacion
    2.desaminacion occidativa
    3.transporte de amoniaco
    3.reacciones del ciclo de la urea.
    los cuales estan detallado en el tewto de ariba cave mencioner q en algunoz emvertebradoz realizan ezte prozezo zolo q no lo llevan acavo azta el ciclo de la urea enta ez remplazada por acido urico o amoniaco.

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  12. jlcamacho_comentario_metabolismodeproteinas

    El pruducto final de las proteinas es el amoniaco (NH3)que luego se convierte en urea (NH2)2co2 en el higado y se excreta atraves de la orina.Este metabolismos tiene tiene cuaropasos que son lo siguientes:

    1)transaminacion:es el paso donde se sintetizan los aminoacidos no esenciales ,gran parte de estos se degardan por enzimas llamadas transaminasas,y tambien interviene el fosfasto de piridoxal en forma de coenzima vit5amina B6

    2)desaminacion oxidativa:en esta paso es donde se liberan muchos aminoacidos en sus correspondientes a-cetoacidos en los tejidos hepaticos y renal demamiferos.

    3)tranporte de amoniaco:la mayor parte del amoniaco seexcreta en forma de urea,la forma mas rapida deeliminacion del amoniaco en la sangre es por higado es convertido en urea, la liberacion del nitrogeno amidico de la glutamina
    ocurre por la formacion hidrolifica de amoniaco
    catalizada por la glutaminasa.

    4)sintesis de la urea:
    4.1)sintesis del carbamoilfosfato.
    4.2)sintesis de citrulina.
    4.3)sintesis de argininsuccinato.
    4.4)desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumarato

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  13. DJMartinez_comentario_metabolismo_de_proteinas

    Metabolismo de las Proteínas
    En el metabolismo, el principal producto final de las proteínas es el amoníaco (NH3) que luego se convierte en urea (NH2)2CO2 en el hígado y se excreta a través de la orina.

    CATABOLISMO DEL NITRÓGENO DE LOS AMINOÁCIDOS
    En los tejidos de mamíferos los grupos amígenos de los aminoácidos, derivados de la dieta o de la demolición de las proteínas tisulares son excretada, como urea en la orina. La biosíntesis de la urea implica la acción de varias enzimas. Se puede dividir convenientemente para su estudio en 4 procesos:
    1 Transaminación,
    2 Desaminación oxidativa,
    3 Transporte de amoniaco, y
    4 Reacciones del ciclo de laurea.

    Transaminación
    La transaminación es catalizada por las enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas, implica la interconversión de un par de aminoácidos y un par de cetoácidos (a–amino y b–cetoácidos).en la cual interactúan coenzimas.
    Es decir, la transaminación es un proceso libremente reversible.
    la alanina–pirúvico transaminasa y la glutámico–a–cetoglutárico transaminasa, catalizan la transferencia de grupos amígenos de los aminoácidos para formar alanina o glutamato.

    Desaminación oxidativa
    La conversión oxidativa de muchos aminoácidos en sus correspondientes a–cetoácidos ocurre en homogeneizados de tejidos hepáticos y renal de mamíferos.
    Los aminoácido-oxidasa son flavoproteínas autooxidables.
    Aunque las reacciones de las aminoácido-oxidasas son reversibles.

    Transporte de amoniaco
    el amoniaco puede ser excretado como sales de amonio en estado de acidosis metabólica; es excretada como urea el principal componente nitrogenado de la orina. El amoniaco producido en los tejidos es rápidamente eliminado de la circulación por el hígado y convertido, ya sea en glutamato, glutamina o urea.

    ciclo de la urea (síntesis de la urea)
    La urea, se sintetiza en el hígado por las enzimas del ciclo de la urea, que es secretada al torrente sanguíneo y filtrada en los riñones para excretarse en la orina.
    En el ciclo intervienen 5 reacciones, dos son mitocondriales y tres citosólicas.
    A.-Carbamoilfosfato sintasa(CPS)
    B.-Ornitinatranscarbamilasa
    C.-Arginosuccinatosintasa
    D.-Arginosuccinasa
    E.-Arginasa

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  14. jose javier guillen
    COMENTARIO DEL METABOLISMO DE LAS PROTEINAS

    Metabolismo de las proteínas, en los mamíferos así como también en los seres humanos (ereuteolicos), la urea es el producto final que lo hace diferentes a los demás tipo de seres vivos, ya que se encuentra en sus tejidos de forma grupal en amígenos, derivados de la demolición de proteínas tisulares.
    El metabolismo de las proteínas se divide para su estudio en 4 procesos:
    1.-Transaminacion
    2.-desaminacion oxidativa
    3.-transporte de amoniaco
    4.-reacciones del ciclo de la urea
    En la transaminacion es catalizada por las enzimas transaminasa y aminotransferasas, así como la interconversion de un par de aminoácidos y un par de cetoaciodos que se manifiestan como a-amino B-cetoaciodos, así como el fosfato piridoxal(vitamina b6) que forma parte del sitio activo de activo de la transaminacion.
    La desaminacion oxidativa en este proceso ocurre la conversión de aminoácidos en alfa(a)-cetoacidos en el tejido hepático y renal de los mamíferos, la mayor parte de actividad de estos frente a los L–α–aminoácidos se debe a la acción conjunta de las transaminasas de la L–glutámicodeshidrogenasa. Las reacciones del aminoácido-oxidasa son reversibles.

    En el transporte del amoniaco, el amoniaco puede ser excretado como sales de amonio (acidosis metabólica) Mayormente es excretado como urea, es rápidamente eliminado de la circulación por el hígado y convertido,La glutamina sintetasa y la glutaminasa sirven para catalizar la interconversión del ion amonio libre y la glutamina.

    la urea tiene 5 reacciones 2 mitocondriales y 3 citológicas:
    A.- Síntesis del carbamoilfosfato
    B.- Síntesis de citrulina
    C.- Síntesis de citrulina
    D.- Desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumarato
    E.- Desdoblamiento de la arginina en ornitina y urea

    Reacción A: síntesis del carbamoilfosfato
    Es la condensación de una mola de amoniaco, otra de amoniaco y una de fosfato (derivado del ATP) para formar carbamoilfosfato. Está presente en las mitocondrias hepáticas de todos los organismos ureotélicos, incluyendo al hombre.
    Reacción B: Síntesis de citrulina
    La transferencia de la fracción carbamoílo del carbamoil fosfato a la ornitina, formando citrulina + Pi, es catalizada por la L–ornitintranscarbamoilasa de las mitocondrias del hígado, La reacción es altamente específica para la ornitina y que favorece al equilibrio de la síntesis de la citrulina.
    Reacción C: Síntesis de citrulina
    En la reacción de la arginin-succinatosintetasa, el aspartato y la citrulina son unidos mediante el grupo amígeno del aspartato. La reacción requiere de ATP y el equilibrio favorece fuertemente la síntesis de arginin-succinato.
    Reacción D: Desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumarato
    El desdoblamiento reversible del argininsuccinato en arginina y fumarato es catalizado por la argininsuccinasa; La reacción se lleva a cabo por un mecanismo de trans-eliminación, El fumarato formado puede ser convertido en oxalacetato mediante las reacciones de la fumarasa y de la malicodeshidrogenasa, después es transaminado para regenerar el aspartato.
    Reacción E: Desdoblamiento de la arginina en ornitina y urea
    Esta reacción completa el ciclo de la urea así como también regenera la ornitina, sustrato de la reacción 2, El desdoblamiento hidrolítico del grupo guanídico de la arginina es catalizado por la arginasa y se encuentra en el hígado de los ureotélicos; esta es activada Es activada por el Co++ o el Mn++, la ornitina y la lisina son potentes compiten con la arginasa ya que los tres son buenos inhibidores

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  15. COMENTARIO
    Como ya sabemos el metabolismo de los mamíferos consiste en fases y pasos que a continuación pondré para expresar el entendimiento hacia la lectura proporcionada por el maestro Manahen Ignot Lazaro
    En los seres humanos ereuteolicos, la urea es el producto final que lo hace diferentes a los demás tipo de seres vivos ya que se encuentra en sus tejidos
    El metabolismo consta de 4 procesos los cuales son:
    1.-Transaminacion
    2.-desaminacion oxidativa
    3.-transporte de amoniaco
    4.-reacciones del ciclo de la urea
    En la transaminacion es catalizada por las enzimas transaminasa y aminotransferasas, así como la interconversion de un par de aminoácidos y un par de cetoaciodos que se manifiestan como a-amino B-cetoaciodos, así como el fosfato piridoxal(vitamina b6) que forma parte del sitio activo de activo de la transaminacion
    La desaminacion oxidativa en este proceso ocurre la conversión de aminoácidos en alfa(a)-cetoacidos en el tejido hepático y renal de los mamíferos

    El transporte del amoniaco este puede ser excretado como sales de amonio pero mayormente es excretado como urea, es rápidamente eliminado de la circulación por el hígado y convertido, ya sea en glutamato, glutamina o urea, la urea tiene 5 reacciones 2 mitocondriales y 3 citológicas:

    A.- Síntesis del carbamoilfosfato
    B.- Síntesis de citrulina
    C.- Síntesis de citrulina
    D.- Desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumarato
    E.- Desdoblamiento de la arginina en ornitina y urea

    Reacción A
    Es la condensación de una mola de amoniaco, otra de amoniaco y una de fosfato (derivado del ATP) para formar carbamoilfosfato, Está presente en las mitocondrias hepáticas de todos los organismos ureotélicos, incluyendo al hombre, las 2 molas de ATP aportan fuerzas quimiomotriz para la síntesis de dos enlaces covalentes del carbamoil-fosfato el enlace amídico y el enlace del anhídrido mixto ácido carboxílico–ácido fosfórico.

    Reacción B
    La transferencia de la fracción carbamoílo del carbamoil fosfato a la ornitina, formando citrulina + Pi, es catalizada por la L–ornitintranscarbamoilasa de las mitocondrias del hígado, La reacción es altamente específica para la ornitina y que favorece al equilibrio de la síntesis de la citrulina.

    Reacción C
    En la reacción de la arginin-succinatosintetasa, el aspartato y la citrulina son unidos mediante el grupo amígeno del aspartato esta reacción requiere de ATP y el equilibrio favorece fuertemente la síntesis de arginin-succinato

    Reacción D
    La reacción se lleva a cabo por un mecanismo de trans-eliminación, el fumarato formado puede ser convertido en oxalacetato mediante las reacciones de la fumarasa y de la malicodeshidrogenasa, después es transaminado para regenerar el aspartato

    Reacción E
    Esta reacción completa el ciclo de la urea así como también regenera la ornitina, sustrato de la reacción 2, el desdoblamiento hidrolítico del grupo guanídico de la arginina es catalizado por la arginasa y se encuentra en el hígado de los ureotélicos
    Bueno eso es algo resumido de la lectura de su blog gracias por enseñar cosas nuevas y recordar cosas que se tienen que aprender.- José Carlos HB

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  16. Es_Pérez_Villalva_Comentario_Metabolismo de Proteínas.

    Me parece un tema interesante, aunque prefiriría mayor contenido de material visual.

    Transaminación:---> intervención de enzimas, transaminasa ---> desdoblamiento a a.a.
    Estos procesos se presentan en los tejidos hepáticos y renal de los mamíferos.
    El aminoácido es deshidrogenado primero por la oxidasa, formando un α–iminoácido con pérdida de nitrógeno. Este es eliminado más tarde por el higado.

    Ocurren 2 procesos más llamados desaminación oxidativa y ciclo de la urea.
    Los productos finales son amoniaco/urea/ácido urico, siendo la orina la principal vía de excreción del ser humano.

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  17. vB_caldelas_cometario_metabolismo_de_proteinas.

    Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); también pueden contener azufre (S) y fósforo (P); están formadas por monómeros llamados aminoácidos mediante enlaces peptídico, estos aminoácidos están constituidos por un carbono alfa, un grupo amino, un grupo carboxilo y un radical.
    Tienen diversas funciones en el organismo como estructural, hormonal, contráctil, transporte, reserva, etc.
    El metabolismo de las proteínas comprende 4 pasos catabólicos:

    1.-Transaminación

    2.-Desaminación oxidativa

    3.-Transporte de amoniaco

    4.-Reacciones del ciclo de laurea.

    En el metabolismo de las proteínas, el producto final amoníaco (NH3) que luego en el hígado se convierte en urea (NH2)2CO2 y es excretada por la orina.

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  18. PA_peña_carvajal_Comentario_Metabolismo de Proteínas.

    Metabolismo de las proteinas
    Dentro del trabajo de metabolismo de las proteinas se puede decir que se puede dividir en 4 pasos los cuales son:
    1. Transaminación
    2. Desaminación oxidativa
    3. Transporte de amoniaco
    4. Reacciones del ciclo de la urea.
    También se puede mencionar que dentro de otros organismos que llevan el metabolismo de las proteínas no es tan complejo ya que dependiendo del tipo de organismo se tendrá el tipo de reacción de las proteínas.
    Dentro del proceso de la transaminacion se puede decir que implica la conversión de un par de aminoácidos y un par de cetoacidos, en la transaminación también participan grupos que no son –amino o carbonilo, aunque estos son relativamente poco común.
    El fosfato de piridoxal, la vitamina B6en forma de coenzima, forma una parte esencial del sitio activo de las transaminasas y de muchas otras enzimas con aminoácidos como sustratos.
    Cada transaminasa es especifica para cada aminoacido o cetoacido los cuales desdoblan en unidades mas pequeñas a estos compuestos
    La alanina–pirúvicotransaminasa(alanintransaminasa)
    La glutámico–α–cetoglutáricotransaminasa (glutámico–transaminasa) Presentes en los tejidos animales Catalizan la transferencia de grupos amígenosde la mayor parte de los aminoácidos para formar alanina(a partir del piruvato) –o del glutamato(a partir del α–cetoglutarato).
    Una reacción de transaminación es la primera etapa de la desasimilación de los aminoácidos, y sirve para encauzar los grupos amino hacia el α-cetoglutarato, para transformarlo en glutamato que posteriormente será sometido a una reacción de desaminación oxidativa, catalizada por la glutamato deshidrogenasa, formándose un ión amonio que será utilizado para generar urea.
    La desaminacion oxidativa en las reacciones de aminoácidos oxidasa el aminoacido es deshidrogenado primero por la flavoproteina de la oxidasa formando un iminoacido después se adiciona agua y se descompone en alfacetoacido con perdida de nitrogeno de alfaiminico.
    La función (biosintética) es importante en las plantas y en las bacterias, las cuales pueden sintetizar grandes cantidades de aminoácidos a partir de la glucosa y el amoniaco.
    La reacción de la glutaminasa. La reacción se cumple esencialmente en forma irreversible en la formación de glutamato.
    Interconversión de amoniaco y glutamina catalizada por la glutamina sintetasa. Ambas reac-ciones son intesamente favorecidas en la dirección indicada por las flechas. La glutamina sirve así solamente para la desaminación de la glutamina y la glutamina sintetasa únicamente para la síntesis de de la glutamina a partir del glutamato
    En el ciclo intervienen 5 reacciones,dos sonmitocondrialesy tres citosólicas.
    A.-Carbamoilfosfato sintasa(CPS)
    B.-Ornitinatranscarbamilasa
    C.-Arginosuccinatosintasa
    D.-Arginosuccinasa
    E.-Arginasa
    (me parece un tema muy interesante en el cual esta forma de entregar trabajos me convence de una gran manera puesto que asi el uso de la tecnologia se fomenta ya que en estos tiempos nos exigen como estudiantes el uso de las nuevas tecnologias para nuestro aprendizaje.

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